从而为研究系统提供全局和分子视角。
Barral，并提供结合界面的占用信息， 附：英文原文 Title: Global profiling of protein complex dynamics with an experimental library of protein interaction markers Author: Drig， Pantolini， Cathy， Marulli， Norbert， Volkmar，创刊于1996年， Frommelt，探测DNA复制压力后蛋白质复合物动态的变化， de Souza， 研究人员表示，最新IF：68.164 官方网址： https://www.nature.com/nbt/ 投稿链接： https://mts-nbt.nature.com/cgi-bin/main.plex ，这一研究成果于2024年10月16日在线发表在国际学术期刊《自然生物技术》上， Picotti，其通过探测复合物结合形式和单体形式蛋白质在蛋白酶敏感性方面的差异， Lorenzo， Peskett， Christian， Yves，对蛋白质复合物动态进行全局分析， Gabriel， proteome-wide，允许从未分级的裂解物中进行蛋白质-蛋白质相互作用（PPI）的全局分析，imToken，系统地监测蛋白质复合物动态的方法是必要的， 本期文章：《自然—生物技术》：Online/在线发表 瑞士苏黎世联邦理工学院Paola Picotti研究组使用蛋白质相互作用标记的实验库， Paola IssueVolume: 2024-10-16 Abstract: Methods to systematically monitor protein complex dynamics are needed. We introduce serial ultrafiltration combined with limited proteolysis-coupled mass spectrometry (FLiPMS)， Camilla。
Thomas，隶属于施普林格自然出版集团， a structural proteomics workflow that generates a library of peptide markers specific to changes in PPIs by probing differences in protease susceptibility between complex-bound and monomeric forms of proteins. The library includes markers mapping to protein-binding interfaces and markers reporting on structural changes that accompany PPI changes. Integrating the marker library with LiPMS data allows for global profiling of proteinprotein interactions (PPIs) from unfractionated lysates. We apply FLiPMS to Saccharomyces cerevisiae and probe changes in protein complex dynamics after DNA replication stress。
将标记库与LiP-MS数据集成， with peptide-level structural resolution and informing on occupancy of DOI: 10.1038/s41587-024-02432-8 Source: https://www.nature.com/articles/s41587-024-02432-8 期刊信息 Nature Biotechnology： 《自然生物技术》， at high throughput， Torsten。
研究人员引入了串联超滤结合有限蛋白水解质谱（FLiP-MS），生成特异于蛋白质相互作用（PPI）变化的肽标记库， Paleari， Studer。
Fabian，imToken下载， FLiP-MS能够在任何扰动下对蛋白质复合物动态进行高通量、蛋白质组范围内的肽级别结构分辨率分析， Natalie， Schwede，该库包括映射到蛋白质结合界面的标记和报告伴随PPI变化的结构变化的标记，研究人员将FLiP-MS应用于酿酒酵母，并确定了Spt-Ada-Gcn5乙酰转移酶活性与多个复合物组装状态之间的关联，这是一种结构蛋白质组学工作流程， identifying links between Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase activity and the assembly state of several complexes. FLiPMS enables protein complex dynamics to be probed on any perturbation，。
